Aktuelle Meldungen

14.10.15 Neues Testverfahren verrät Potenzial möglicher Wirkstoffe gegen Alzheimer

14.10.2015 – Ein Mittel gegen die Alzheimersche Demenz wird weltweit mit Hochdruck gesucht. Doch zunächst als Hoffnungsträger gehandelte Substanzen enttäuschten bislang immer wieder in klinischen Studien. Ein Grund für die Rückschläge könnte die Wahl des falschen molekularen Ziels für diese Substanzen und mangelnde Genauigkeit der Verfahren sein, mit denen im Vorfeld deren Wirkpotenzial eingeschätzt wird. Forscher aus Düsseldorf und Jülich haben nun eine präzise Methode entwickelt, um früh festzustellen, bei welchen Wirkstoffkandidaten sich die weitere Entwicklung lohnt. Das Verfahren misst den Effekt auf toxisch wirkende Eiweißaggregate und differenziert dabei erstmals zwischen unterschiedlichen Aggregatgrößen. Tests im Tiermodell zeigten, dass diese Messwerte schon früh auf die spätere therapeutische Wirksamkeit im Organismus hinweisen. Die damit mögliche Vorauswahl könnte in Zukunft helfen, Tierversuche mit ineffizienten Substanzen zu vermeiden. Die Ergebnisse wurden im Open Access Journal Scientific Reports der Nature-Gruppe veröffentlicht.


02.10.15 Neues HHU-START-UP liefert Proteine und Peptide für die Forschung

Von: DIWA / Julius Kohl

Eine neue Ausgründung von Wissenschaftlern der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und des Forschungszentrums Jülich liefert für die Erforschung schwerer Erkrankungen essentielle Proteine und Peptide. Die Transferagentur von HHU und Stadt Düsseldorf ermöglicht den Auftritt auf der Messe BIOTECHNICA 2015.

Wie Wissenschaftstransfer und die Unterstützung von Gründern an der HHU aussehen, zeigt ein neues Spin-off des Institut für Physikalische Biologie der HHU und des Institute of Complex Systems: Strukturbiochemie am Forschungszentrum Jülich: Die Isoloid GmbH stellt für die Forschung zu zahlreichen schwerwiegenden Erkrankungen, wie Alzheimer oder Diabetes Typ 2, wichtige hochreine Proben der beteiligten amyloiden Proteine und Peptide her. Das innovative und auf der Basis langjähriger strukturbiologischer Erfahrung entwickelte System der Isoloid GmbH liefert hochreine Proben für Labore. Die hohe Qualität schafft eine verlässliche Basis für Forschungsprojekte. Auch die Markierung mit stabilen Isotopen zur Analyse mit Hilfe der NMR-Spektroskopie ist sehr leicht möglich.

Weitere Informationen:

www.isoloid.de


13.08.15 Falling Walls Lab Jülich mit HHU-Beteiligung

13.08.2015 – Am 21. August treten am Forschungszentrum Jülich 15 junge Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler gegeneinander an. Prämiert wird, wer die eigene Forschung am überzeugendsten und zukunftsweisenden präsentiert. Mit dabei ist Dr. Oleksandr Brener, der am Institut für Physikalische Biologie zur Behandlung der Alzheimer-Demenz forscht.


28.07.15 Knick im Molekül macht Parkinson-Protein zum Aggregations-Hemmer

Neue Publikation in „Angewandte Chemie": Strukturell verändertes α-Synuclein bildet keine toxischen Aggregate mehr und hemmt die Verklumpung anderer Proteine. Der Effekt könnte Ansätze für neue therapeutische Strategien liefern und helfen, Überlappungen zwischen unterschiedlichen neurodegenerativen Krankheiten zu erklären.


26.06.15 Poster-Preis für Katrin Röllen

M.Sc. Katrin Röllen hat einen der Posterpreise der diesjährigen Gordon Research Conference on Proteins gewonnen, die vom 14. Bis 19. Juni in Holderness (New Hamshire, USA) stattfand.

 

Die Wissenschaftlerin befasst sich im Rahmen ihrer Promotion mit sogenannten LOV-Proteinen, deren Fluoreszenz-Eigenschaften innerhalb des Projekts "Optosys" erforscht werden. Sie ist Mitarbeiterin der Forschungsgruppe "Structural Studies on Biological Photoreceptors" unter Leitung von PD Dr. Renu Battra-Safferling und PD Dr. Joachim Granzin

 

Titel des Posters:

Signal propagation in the blue-light-sensitive protein PpSB1LOV – a comparison between crystal structures in light and dark states

By Katrin Röllen, Joachim Granzin, Vladimir Arinkin, Dieter Willbold, Renu Batra-Safferling


13.06.15 Wenn Bakterien krank werden

Wie der Mensch, so schützen sich auch Bakterien wie E. coli mittels eines Immunsystems gegen Erreger. Forscher um Dr. Ümit Pul vom Institut für Physikalische Biologie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf fanden heraus, wie zwei bestimmte Proteine Fremd-DNA-Informationen speichern und somit dem Bakterien-Immunsystem ermöglichen, sich auf neue Bedrohungen anzupassen. Sie publizieren ihre Ergebnisse, die langfristig auch medizinisch nutzbar sein können, jetzt in Nucleic Acids Research.


03.06.15 Hochkarätiges Forschungsstipendium für Düsseldorfer Forscher

EU-Förderung für Forschung an Krebs-Mechanismen


13.04.15 ALZFORUM-Bericht: D-Peptide als Wirkstoffkandidaten gegen Alzheimer

Das Fachportal ALZFORUM berichtet in einem ausführlichen Artikel über einen neuartigen, D-Peptid-basierten Wirkstoffkandidaten gegen Alzheimer, den Forscher um Dieter Willbold am Forschungszentrum Jülich und an der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf entwickelt haben und der sich derzeit auf dem Weg zu ersten Tests im Menschen befindet.

Grundlage des Artikels sind aktuelle Ergebnisse, die im März auf der 12. International Conference on Alzheimer’s and Parkinson’s diseases in Nizza vorgestellt wurden.

Zum Text: D-peptides as Drugs? Protein Therapy Approaching Phase 1 Trials


09.04.15 Optogenetik: Vielseitiger Schalter für lichtgesteuerte Zellen

Die Struktur der lichtgetriebenen Ionenpumpe KR2 liefert eine Blaupause für mögliche neue Werkzeuge der Optogenetik. Das berichtet ein internationales Forscherteam mit Düsseldorfer Beteiligung aktuell im Fachjournal Nature Structural and Molecular Biology.

Originalveröffentlichung: Ivan Gushchin, Vitaly Shevchenko, Vitaly Polovinkin, Kirill Kovalev, Alexey Alekseev, Ekaterina Round, Valentin Borshchevskiy, Taras Balandin, Alexander Popov, Thomas Gensch, Christoph Fahlke, Christian Bamann, Dieter Willbold, Georg Büldt, Ernst Bamberg & Valentin Gordeliy: Crystal structure of a light-driven sodium pump. Nature Structural & Molecular Biology (2015) doi:10.1038/nsmb.3002

 

Pressemitteilung (Forschungszentrum Jülich)


23.03.15 Neue Studie auf der Titelseite von Prion

Das Journal „Prion" berichtet aktuell auf seiner Titelseite über eine Studie aus dem Institut für Physikalische Biologie. Präsentiert werden Fortschritte bei der Beantwortung der Frage, wie sich die infektiöse Form des Prion-Proteins strukturell von der harmlosen Variante unterscheidet.

 

Originalveröffentlichung:

Henrik Müller, Oleksandr Brener, Olivier Andreoletti, Timo Piechatzek, Dieter Willbold, Giuseppe Legname & Henrike Heise

 

Progress towards structural understanding of infectious sheep PrP-amyloid. Prion, 2014, 8, pages 344-358. DOI:10.4161/19336896.2014.983754

 

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