Freie Stellen

Bewerbungen bitte an die entsprechenden Gruppenleiter (siehe Arbeitsgruppen) oder an das Sekretariat richten.

 

9 Promotionsstipendien in der Manchot Graduate School Molecules of Infection III

Die Manchot Graduiertenschule Moleküle der Infektion III (GS MOI III) bietet ein innovatives, strukturiertes Ausbildungs- und Forschungsprogramm in einem stimulierenden, interdisziplinären Umfeld von Biologie und Medizin.

Hoch motivierte und exzellente Kandidaten/innen mit einem Master of Science-Abschluss in Biologie, Biochemie oder verwandten Fächern werden nachdrücklich eingeladen sich zu bewerben.

Das Stipendium umfasst u. a. eine monatliche Zuwendung von 1.800 € über einen Zeitraum von dreieinhalb Jahren sowie einen Sachmittel-Etat und finanzielle Unterstützung, um an nationalen und internationalen Kongressen teilzunehmen.

Stellenprofil:

Die MOI III Manchot Graduiertenschule konzentriert sich in ihrem Forschungsprogramm auf die funktionelle Charakterisierung von Molekülen, die bei Infektionen mit den unterschied­lichsten Erregern essentiell sind. Hierbei werden die beteiligten Interaktionspartner sowohl wirtsseitig als auch auf Seiten der Pathogene erforscht.

Bewerbungsschluss: 31.10.2016

Zur Übersicht der angebotenen Themen und Ansprechpartner:

http://www.moi.hhu.de/offene-stellen.html

Masterarbeiten / Diplomarbeiten (Biologie) im Bereich Alzheimerforschung

Wir interessieren uns für die Diagnose und Therapie der Alzheimerschen Demenz (AD). In der Pathogenese der AD spielen aggregierende Proteine, wie das Amyloid-β-Peptid (Aβ), eine entscheidende Rolle. Wir haben verschiedene Peptide identifiziert, die in der Lage sind Amyloid-Aggregation zu inhibieren oder bestehende amyloide Ablagerungen aufzulösen. Dies scheint ein vielversprechender Ansatz für die Therapie der AD zu werden. Die Validierung der Peptide erfolgt in vivo mithilfe von transgenen Alzheimer-Mäusen, die neben amyloiden Ablagerungen auch motorische Defizite aufweisen.

Im Rahmen einer Behandlungsstudie mit transgenen Mäusen suchen wir einen motivierten Kandidaten für eine Masterarbeit, der den Erfolg der Behandlung mithilfe von histologischen und biochemischen Arbeiten nachweist. In dieser Studie werden transgene Mäuse, die motorische Defizite als Phänotyp zeigen, mit einem unserer Peptide behandelt. Im Anschluss an diese Behandlung sollen verschiedene immunhistochemische Färbungen auf Gehirnschnitten durchgeführt werden, die uns u.a. Aufschluss über die Amyloidpathologie und Entzündungsreaktionen geben sollen. Des Weiteren sollen diese auf biochemischer Ebene mittels ELISA und Western Blot untersucht werden.

Literaturbeispiel: Brener et al., QIAD assay for quantitating a compound's efficacy in elimination of toxic Aβ oligomers. Sci Rep. 2015 Sep 23;5:13222. doi: 10.1038/srep13222.

Wir erwarten von unserem zukünftigen Mitarbeiter einen selbständigen und sorgfältigen Arbeitsstil. Wir suchen Bewerber mit einem hohen Maß an Einsatzbereitschaft, Motivation und Teamgeist.

Wünschenswert wären Erfahrungen mit histologischen und biochemischen Techniken, sind aber keine Voraussetzung.

Wir bieten fundierte Betreuung und ein hervorragend ausgestattetes Labor im Forschungszentrum Jülich. Start der Arbeit wäre das WS 2016/2017.

Für Informationen steht Ihnen Frau Dr. Antje Willuweit, Tel. 02461-61-96358, zur Verfügung. Ihre Bewerbung mit den üblichen Unterlagen richten Sie bitte per Email an:

a.willuweit@fz-juelich.de

Dr. Antje Willuweit
Forschungszentrum Jülich,
Wilhelm-Johnen-Str., 52425 Jülich

Arbeitsgruppe Buell "Molecular mechanisms of protein aggregation"

Masterarbeit (Biophysik) im Bereich Proteinmissfaltung und -aggregation

Wir sind eine neue Arbeitsgruppe im Institut für Physikalische Biologie und wir beschäftigen uns mit der Aufklärung der Mechanismen der Aggregation von Peptiden und Proteinen. Diese Prozesse spielen nicht nur eine wichtige Rolle in neurodegenerativen Erkrankungen, sondern auch in der Materialwissenschaft, wo die Selbstorganisation von Peptiden zur Herstellung biologisch abbaubarer Materialien mit neuartigen Eigenschaften ausgenutzt wird.

Unser Ziel ist der Aufbau einer multidisziplinären Arbeitsgruppe. Bereitschaft über das eigene Fach hinaus Dinge lernen zu wollen ist eine wichtige Voraussetzung für die Mitarbeit in unserer Gruppe.

Wir freuen uns immer über Bewerbungen für Bachelor- und Masterarbeiten. Für genauere Informationen über aktuelle Projekte steht ihnen Herr Jun.-Prof. Dr. Alexander Büll zur Verfügung. Ihre Anfrage oder Bewerbung mit den üblichen Unterlagen richten Sie bitte per Email an: alexander.buell@uni-duesseldorf.de

Jun. Prof. Dr. Alexander K. Büll, Institut für Physikalische Biologie, Heinrich Heine Universität Düsseldorf, Gebäude 26.12, Ebene U1,  Universitätsstraße 1, 40225 Düsseldorf

 

Arbeitsgruppe "Engineered binding proteins to amyloidogenic peptides and proteins" am Institut für Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universiät Düsseldorf

Masterarbeit / Diplomarbeit zum Thema Alzheimer-Proteine

Wir erforschen die Aggregation von Proteinen, die an neurodegenerativen Krankheiten wie der Alzheimer-Demenz beteiligt sind. Bei der Alzheimer-Krankheit können insbesondere Aggregate von zwei Proteinen, Amyloid-beta und tau, im Gehirn nachgewiesen werden. Diese Proteine treten nicht nur als große fibrilläre Strukturen im Gehirn auf, sondern auch als kleinere Aggregate, sogenannte Oligomere oder auch Dimere. Oligomere oder Dimere sind dabei vermutlich die neurotoxische Spezies.

In dieser Arbeit soll ein künstliches Konstrukt des Amyloid-beta-Proteins in Bakterien exprimiert werden. Die anschließende Reinigung aus den Zellen mit Hilfe von Affinitäts- und Größen-ausschlusschromatographie soll optimiert werden. Im Anschluss soll das erhaltene Protein mit biophysikalischen Methoden charakterisiert werden.

Wir erwarten von unserem zukünftigen Teammitglied selbstständiges und sorgfältiges arbeiten, außerordentliches Engagement und Interesse an der wissenschaftlichen Arbeit. Erfahrungen in mikrobiologischen Arbeiten und Proteinreinigung sind von Nutzen.

Wir bieten eine fundierte Betreuung und ein sehr gut ausgestattetes Labor.

Für weitere Informationen und Ihre Bewerbung (Lebenslauf, Notenübersicht des Studiums) richten Sie sich bitte an:

Dr. Wolfgang Hoyer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
wolfgang.hoyer|a|uni-duesseldorf.de
0211/ 81-15153

 

Arbeitsgruppe "Engineered binding proteins to amyloidogenic peptides and proteins" am Institut für Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universiät Düsseldorf

Promotionsstipendium: Charakterisierung und Kontrolle der Oligomerisierung amyloidogener Proteine

Wir erforschen die Aggregation von Proteinen, die an neurodegenerativen Krankheiten wie der Alzheimer-Demenz beteiligt sind. In unserer Forschung setzten wir Methoden ein aus den Bereichen Molekularbiologie, Protein-Engineering, Protein-Biochemie, Biophysik und Strukturbiologie. Krankheits-assoziierte Amyloid-Proteine treten nicht nur als große fibrilläre Strukturen im Gehirn auf, sondern auch als kleinere Aggregate, sogenannte Oligomere.

In diesem Projekt wird eine neuartige Strategie entwickelt, um experimentellen Zugang zu den frühen Oligomerisierungs-Reaktionsschritten amyloidogener Proteine zu erreichen. Das Ziel ist (a) die Oligomerisierung detailliert zu charakterisieren, und (b) innovative Ansätze zur Modulation/Inhibierung der Amyloid-Oligomerisierung zu entwickeln. 

Den erfolgreichen Bewerber erwartet eine kooperatives, stimulierendes Arbeitsumfeld mit sehr gut ausgestatteten Laboren.

Für weitere Informationen und Ihre Bewerbung (Lebenslauf, Notenübersicht des Studiums) richten Sie sich bitte an:

Dr. Wolfgang Hoyer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
wolfgang.hoyer|a|uni-duesseldorf.de
0211/ 81-15153

 

 

Physikalische Biologie
Heinrich-Heine-Universität
Gebäude 26.12, Ebene U1
Universitätsstraße 1
40225 Düsseldorf
Deutschland

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Prof. Dr. D. Willbold
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