Freie Stellen

Bewerbungen bitte an die entsprechenden Gruppenleiter (siehe Arbeitsgruppen) oder an das Sekretariat richten.

 

Arbeitsgruppe Steger "Bioinformatik und Viroide"

Promotionsstelle in Bioinformatik: Mechanismen der Verbreitung und Eliminierung einer parasitären RNA während der Pollenentwicklung

In der Arbeitsgruppe Steger ist eine Promotionsstelle für drei Jahre (65% TV-L 13) ab April 2018 zu besetzen.

Die primären Ziele des von der DFG finanzierten Projekts sind die Charakterisierung der Wechselwirkung zwischen einer parasitären Viroid-RNA und der Gen-Expression in Tabak während der Pollenentwicklung und die Identifizierung der Mechanismen, die zur Unterdrückung und Eliminierung der Viroide in der männlichen Keimbahn führen. Die Arbeit wird sich primär mit der Auswertung von Deep-Sequencing-, Degradom- und Proteom-Daten befassen. Entsprechend wäre Erfahrung im Umgang mit großen Sequenz-Datensätzen und in R-Programmierung von Vorteil.

Informationen zu Arbeitsgruppe und Thema finden Sie hier: AG Steger

Richten Sie Anfagen oder ihre Bewerbung an

Gerhard Steger

undefinedsteger(at)biophys.uni-duesseldorf.de

 

 

9 Promotionsstipendien in der Manchot Graduate School Molecules of Infection III

Die Manchot Graduiertenschule Moleküle der Infektion III (GS MOI III) bietet ein innovatives, strukturiertes Ausbildungs- und Forschungsprogramm in einem stimulierenden, interdisziplinären Umfeld von Biologie und Medizin.

Hoch motivierte und exzellente Kandidaten/innen mit einem Master of Science-Abschluss in Biologie, Biochemie oder verwandten Fächern werden nachdrücklich eingeladen sich zu bewerben.

Das Stipendium umfasst u. a. eine monatliche Zuwendung von 1.800 € über einen Zeitraum von dreieinhalb Jahren sowie einen Sachmittel-Etat und finanzielle Unterstützung, um an nationalen und internationalen Kongressen teilzunehmen.

Stellenprofil:

Die MOI III Manchot Graduiertenschule konzentriert sich in ihrem Forschungsprogramm auf die funktionelle Charakterisierung von Molekülen, die bei Infektionen mit den unterschied­lichsten Erregern essentiell sind. Hierbei werden die beteiligten Interaktionspartner sowohl wirtsseitig als auch auf Seiten der Pathogene erforscht.

Bewerbungsschluss: 31.10.2016

Zur Übersicht der angebotenen Themen und Ansprechpartner:

http://www.moi.hhu.de/offene-stellen.html

Masterarbeiten / Diplomarbeiten (Biologie) im Bereich Alzheimerforschung

Wir interessieren uns für die Diagnose und Therapie der Alzheimerschen Demenz (AD). In der Pathogenese der AD spielen aggregierende Proteine, wie das Amyloid-β-Peptid (Aβ), eine entscheidende Rolle. Wir haben verschiedene Peptide identifiziert, die in der Lage sind Amyloid-Aggregation zu inhibieren oder bestehende amyloide Ablagerungen aufzulösen. Dies scheint ein vielversprechender Ansatz für die Therapie der AD zu werden. Die Validierung der Peptide erfolgt in vivo mithilfe von transgenen Alzheimer-Mäusen, die neben amyloiden Ablagerungen auch motorische Defizite aufweisen.

Im Rahmen einer Behandlungsstudie mit transgenen Mäusen suchen wir einen motivierten Kandidaten für eine Masterarbeit, der den Erfolg der Behandlung mithilfe von histologischen und biochemischen Arbeiten nachweist. In dieser Studie werden transgene Mäuse, die motorische Defizite als Phänotyp zeigen, mit einem unserer Peptide behandelt. Im Anschluss an diese Behandlung sollen verschiedene immunhistochemische Färbungen auf Gehirnschnitten durchgeführt werden, die uns u.a. Aufschluss über die Amyloidpathologie und Entzündungsreaktionen geben sollen. Des Weiteren sollen diese auf biochemischer Ebene mittels ELISA und Western Blot untersucht werden.

Literaturbeispiel: Brener et al., QIAD assay for quantitating a compound's efficacy in elimination of toxic Aβ oligomers. Sci Rep. 2015 Sep 23;5:13222. doi: 10.1038/srep13222.

Wir erwarten von unserem zukünftigen Mitarbeiter einen selbständigen und sorgfältigen Arbeitsstil. Wir suchen Bewerber mit einem hohen Maß an Einsatzbereitschaft, Motivation und Teamgeist.

Wünschenswert wären Erfahrungen mit histologischen und biochemischen Techniken, sind aber keine Voraussetzung.

Wir bieten fundierte Betreuung und ein hervorragend ausgestattetes Labor im Forschungszentrum Jülich. Start der Arbeit wäre das WS 2016/2017.

Für Informationen steht Ihnen Frau Dr. Antje Willuweit, Tel. 02461-61-96358, zur Verfügung. Ihre Bewerbung mit den üblichen Unterlagen richten Sie bitte per Email an:

a.willuweit@fz-juelich.de

Dr. Antje Willuweit
Forschungszentrum Jülich,
Wilhelm-Johnen-Str., 52425 Jülich

 

PhD position in experimental and computational biophysics with focus on the Amyloid-β protein and its interaction with Amyloid-β fibrils.

The project goal is to elucidate the thermodynamics and structural description of Amyloid-β 1-42 and pyroglutamate-modified Amyloid-β 3-42 peptides binding to fibrils using a combination of enhanced molecular dynamics (MD) simulations and various types of surface-based biosensing experiments, in particular surface plasmon resonance (SPR) and biolayer interferometry (BLI). The PhD project will offer the opportunity to also acquire expertise in further biophysical and biosensing techniques, as well as microfluidics.

- The candidate should have a physics/chemistry background and will be involved equally in performing experiments and MD simulations.
- Ideally he/she should have wet lab experience related to the Amyloid-β peptide or amyloidogenic proteins in general, including knowledge of biophysical methods.
- Experience with enhanced MD simulations and free energy calculation methods is most welcome.
The PhD position is for 3-4 years and will be located at the Research Centre Jülich (FZJ) and at the Heinrich Heine University (HHU) - Düsseldorf in Germany. The student will be co-supervised by Dr. Bogdan Barz (FZJ/HHU) and Jun. Prof. Alexander Büll (HHU).

The position is available immediately (May 2018) and the candidate can start as soon as possible.

Please send applications to b.barz (at) fz-juelich.de.

 

 

Arbeitsgruppe "Engineered binding proteins to amyloidogenic peptides and proteins" am Institut für Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universiät Düsseldorf

Masterarbeit / Diplomarbeit zum Thema Alzheimer-Proteine

Wir erforschen die Aggregation von Proteinen, die an neurodegenerativen Krankheiten wie der Alzheimer-Demenz beteiligt sind. Bei der Alzheimer-Krankheit können insbesondere Aggregate von zwei Proteinen, Amyloid-beta und tau, im Gehirn nachgewiesen werden. Diese Proteine treten nicht nur als große fibrilläre Strukturen im Gehirn auf, sondern auch als kleinere Aggregate, sogenannte Oligomere oder auch Dimere. Oligomere oder Dimere sind dabei vermutlich die neurotoxische Spezies.

In dieser Arbeit soll ein künstliches Konstrukt des Amyloid-beta-Proteins in Bakterien exprimiert werden. Die anschließende Reinigung aus den Zellen mit Hilfe von Affinitäts- und Größen-ausschlusschromatographie soll optimiert werden. Im Anschluss soll das erhaltene Protein mit biophysikalischen Methoden charakterisiert werden.

Wir erwarten von unserem zukünftigen Teammitglied selbstständiges und sorgfältiges arbeiten, außerordentliches Engagement und Interesse an der wissenschaftlichen Arbeit. Erfahrungen in mikrobiologischen Arbeiten und Proteinreinigung sind von Nutzen.

Wir bieten eine fundierte Betreuung und ein sehr gut ausgestattetes Labor.

Für weitere Informationen und Ihre Bewerbung (Lebenslauf, Notenübersicht des Studiums) richten Sie sich bitte an:

Dr. Wolfgang Hoyer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
wolfgang.hoyer|a|uni-duesseldorf.de
0211/ 81-15153

 

Arbeitsgruppe "Engineered binding proteins to amyloidogenic peptides and proteins" am Institut für Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universiät Düsseldorf

Promotionsstipendium: Charakterisierung und Kontrolle der Oligomerisierung amyloidogener Proteine

Wir erforschen die Aggregation von Proteinen, die an neurodegenerativen Krankheiten wie der Alzheimer-Demenz beteiligt sind. In unserer Forschung setzten wir Methoden ein aus den Bereichen Molekularbiologie, Protein-Engineering, Protein-Biochemie, Biophysik und Strukturbiologie. Krankheits-assoziierte Amyloid-Proteine treten nicht nur als große fibrilläre Strukturen im Gehirn auf, sondern auch als kleinere Aggregate, sogenannte Oligomere.

In diesem Projekt wird eine neuartige Strategie entwickelt, um experimentellen Zugang zu den frühen Oligomerisierungs-Reaktionsschritten amyloidogener Proteine zu erreichen. Das Ziel ist (a) die Oligomerisierung detailliert zu charakterisieren, und (b) innovative Ansätze zur Modulation/Inhibierung der Amyloid-Oligomerisierung zu entwickeln. 

Den erfolgreichen Bewerber erwartet eine kooperatives, stimulierendes Arbeitsumfeld mit sehr gut ausgestatteten Laboren.

Für weitere Informationen und Ihre Bewerbung (Lebenslauf, Notenübersicht des Studiums) richten Sie sich bitte an:

Dr. Wolfgang Hoyer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
wolfgang.hoyer|a|uni-duesseldorf.de
0211/ 81-15153

 

 

Physikalische Biologie
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Deutschland

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Prof. Dr. D. Willbold
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