Willkommen im Institut für Physikalische Biologie

Die Funktion jeder Zelle und jedes Organismus hängt entscheidend von den dynamischen Interaktionen zwischen biologischen Makromolekülen und ihrer korrekten drei-dimensionalen Struktur ab. Fehlerhafte Interaktionen und fehlgefaltete Strukturen führen letztlich zu Krankheit und Alterung.

Unser Ziel ist es, diese Interaktionen zu verstehen und die dreidimensionalen Strukturen der an entscheidenden zellulären Prozessen beteiligten Protein-Komplexe möglichst in atomarer Auflösung zu bestimmen. Darüber hinaus entwickeln wir neuartige Verfahren zur Früherkennung und zur Therapie neurodegenerativer Erkrankungen mit einem starken Fokus auf der Alzheimerschen Demenz. undefined[mehr]

Die Institutsleitung liegt bei Prof. Dr. Dieter Willbold. Die Arbeitsgruppen in der Abteilung Willbold widmen sich den Schwerpunkten Modellsysteme, Virus-Wirt-Interaktionen sowie Neurofunktion und Neurodegeneration. undefined [mehr] Die Abteilung von Prof. Dr. Henrike Heise arbeitet an neuen Methoden der Festkörper-NMR-Spektroskopie. undefined[mehr]

Eine enge Kooperation besteht mit dem
undefinedInstitute of Complex Systems - Strukturbiochemie (ICS-6)
am Forschungszentrum Jülich (Leitung Prof. Dr. Willbold).

Auf dem Jülicher Campus betreiben die Institute gemeinsam das Biomolekulare NMR-Zentrum.

Aktuelle Meldungen

25.07.16 Selbstverstärkender Effekt bei Alzheimer-Plaque-Bildung

Die Alzheimersche Demenz, eine der verbreitetsten neurodegenerativen Erkrankungen, wird durch verklumpendes Eiweißmaterial im Gehirn verursacht. Ein selbstverstärkender Effekt, die so genannte Sekundär-Nukleation, spielt hierbei die entscheidende Rolle. Ein internationales Forscherteam unter Beteiligung von Jun.-Prof. Dr. Alexander Büll hat untersucht, warum bestimmte Proteine diesen selbstverstärkenden Effekt zeigen, andere nicht und wie die Prozesse qualitativ ablaufen. Die Ergebnisse veröffentlichten sie in der Fachzeitschrift Nature Physics.


12.07.16 Enzym mit eingebauter Bremse

Das natürlich in Zellen vorkommende Enzym DERA beschleunigt Reaktionen, aus denen begehrte Grundstoffe für Medikamente wie Cholesterin-Senker entstehen. Für die Pharmazeutische Industrie hätte es dadurch längst ein lukratives Werkzeug werden können. In der Praxis geht die Aktivität des Enzyms jedoch immer wieder verloren, sobald höhere Konzentrationen seines Reaktionspartners erreicht werden. Düsseldorfer und Jülicher Forscher entdeckten nun als Ursache einen unerwarteten, im Molekül eingebauten Blockade-Mechanismus, der durch minimale Veränderung der Enzymstruktur entfernt werden konnte. Die Studie wurde in der aktuellen Ausgabe des Journals Chemical Science veröffentlicht.


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